Kurzbeschreibung und Bedeutung der Proteine (Eiweiße)

Neben den Eiweißen sind auch die Kohlenhydrate und Fette lebensnotwendig. Eiweiße werden als Nährstoffe und Gerüststoffe benötigt. Proteine (Eiweiße) sind Makromoleküle mit Molmassen von etwa 10 bis zu einigen tausend kg/mol.
Sie sind unmittelbar an Lebensvorgängen beteiligt und stellen den wesentlichen Bestandteil der Enzyme und Hormone.

Die Bausteine der Proteine sind 100 bis Tausende Aminosäuren. Sie besitzen eine Aminogruppe (-NH₂), auch als Aminokarbonsäuren bezeichnet) und eine Karboxylgruppe (-COOH). Je nach der Stellung der Aminogruppe im Karbonsäuremolekül unterscheidet man verschiedene Aminosäuren. Außer einer Anzahl proteinfremder Aminosäuren, die höchstens selten im Eiweiß vorkommen, gibt es 20 proteinogene (Eiweiß bildende) Aminosäuren.
Die natürlichen Eiweiße enthalten Aminosäuren mit einer Aminogruppe an dem Kohlenstoffatom, das der Karboxylgruppe benachbart ist. Die Bezeichnung der Kohlenstoffatome der Karbonsäuren beginnt beim Kohlenstoffatom der Karboxylgruppe mit der Ziffer 1.

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H₃C-CH-C00H
    |                  2-Aminopropansäure (Alanin)
   NH₂

Die 2-Aminosäuren enthalten als funktionelle Gruppen die Karboxylgruppe und die Aminogruppe. Die proteinogenen Aminosäuren sind α-Aminosäuren zu der zum Beispiel auch die oben genannte 2-Aminopropansäure gehört. Sie besitzen L-Konfiguration (Ausnahme: das optisch inaktive Glycin).

Die chemischen Eigenschaften der 2-Aminosäuren sind vor allem durch die funktionellen Gruppen bedingt. Der Wasserstoff der Karboxylgruppe der 2-Aminosäuren ist gegen Metalle austauschbar. Es bilden sich Salze.

H₂C-COOH + NaOH -> H₂C-C00Na + H₂O
  |                  |
 NH₂                NH₂

Es können die Karboxylgruppe der 2-Aminosäuren verestert werden. Sie reagiert auch bei Reduktions- und Abbauvorgängen. 2-Aminosäuren können auch mit Säuren Salze bilden. Dabei findet eine Reaktion mit der Aminogruppe statt.

H₂C-COOH + HCI --> H₂C-COOH
  |                  |
 NH₂               NH₃Cl

Die Amino- und Karboxylgruppe der 2-Aminosäuren können einander neutralisieren.
Durch Verschiebung eines Protons von der Karboxylgruppe zur Aminogruppe der 2-Aminosäure entsteht ein Zwitterion.

H₂C-COOH <--> H2C-COO^-
  |             |
 NH₂           NH₃⁺

Durch ihre sauren Karboxyl- und basischen Aminogruppen sind Aminosäuren Ampholyte und bilden Zwitterionen. Die Proteine verhalten sich ebenso. So sind die Moleküle in sauerer Lösung positiv und basischer negativ geladen. Dazwischen liegt der isoelektrische Punkt (IEP) mit seinem Ladungsminimum, der bei der größeren Anzahl der Zwitterionen vorliegt. Zum Beispiel hat Pepsin einen pH-Wert 1,0, Eieralbumin 4,6, Kollagen 6,7 und Lysozym 11,0. Die Proteinmoleküle ziehen durch ihre geladenen und polaren Gruppen die Wassermoleküle elektrostatisch an (Ionen-Dipol-Wechselwirkung beziehungsweise Dipol-Dipol-Wechselwirkung), sie sind hydratisiert.

In basischer Lösung   neutraler Lösung   saurer Lösung
   H2C-COO^-             H2C-COO^-           H2C-COOH
     |                    |                  |
     NH2                 NH3⁺                NH3⁺
   Anion              Zwitterion            Kation

Man unterscheidet zwischen einfachen Eiweißen (Proteinen) und den zusammengesetzten Eiweißen (Proteiden). Die Proteinmoleküle sind aus 2-Aminosäureresten aufgebaut und die Proteidmoleküle enthalten noch einen peptidfremden Anteil, zum Beispiel Phosphoproteide (Kasien der Milch, Phosvitin des Eidotters), Chromoproteide (Hämoglobin), Nukleoproteide (Bausteine der Zellkerne), Lipoproteide (im Blutplasma, als Zellbestandteil) und andere. Zwischen beiden besteht keine scharfe Abgrenzung, die etwa bei einer relativen Molekülmasse von 10000 liegt.
Bei den Proteinen unterscheidet man zwischen fibrilläre Proteine (Sklero proteine) und globuläre Proteine (Sphäroproteine).

In fibrillären Proteinen sind die Polypeptidketten fadenförmig gestreckt, schraubenförmig oder gefaltet angeordnet. Die Stoffe sind meist in Wasser unlöslich. Fibrilläre Proteine enthalten einen hohen Anteil einfacher Aminosäurereste, wie zum Beispiel Glyzin. Als Gerüststoff haben fibrilläre Proteine im menschlichen und tierischen Organismus eine ähnliche Funktion, wie die Zellulose in den Pflanzen, zum Beispiel Seidenfäden, Oberhaut, α-Keratin in Haaren, β-Keratin in Vogelfedern und Nägel, Hufe, Hörner, Schuppen, Wolle, Knochen, Knorpel, Sehnen, Kollagen im Bindegewebe, Myosin im Muskel

In den globulären Proteinen sind die Polypeptidketten annähernd zur Kugel geknäult angeordnet, sind meist wasserlöslich und kristallin und bestehen nur zu einem geringen Teil aus einfachen 2-Aminosäureresten. Globuläre Proteine sind wichtige Bestandteile des Protoplasmas der Zellen. Daher haben sie nicht nur als Nährstoffe, sondern auch als Reservestoffe für den Baustoff Wechsel Bedeutung. Sie kommen im Blut und in den Muskeln sowie als Bestandteile von Enzymen und Hormonen vor.

Bei den Strukturen unterscheidet man:

Mit der Primärstruktur bezeichnet man die Reihenfolge (Sequenz) der 2-Aminosäurereste in der Polypeptidkette. Von ihr hängen alle Eigenschaften und Funktionen eines Proteins ab.
Die Sekundärstruktur ist die räumliche Struktur innerhalb einer Polypeptidkette, die gesteckt, schraubenförmig oder geknäult sein kann. Sie entsteht durch Wasserstoffbrücken zwischen CO- und NH-Gruppen zweier Peptidbindungen.
Die Tertiärstruktur ist die räumliche Anordnung aller Polypeptidketten innerhalb eines Proteinmoleküls. Sie wird durch die Bindung zwischen den Seitenketten der Polypeptidketten stabilisiert, vor allem kovalente Disulfidbindungen und über Cysteinreste, Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen
Bei der Quartärstruktur sind mehrere gleiche oder ungleiche Polypeptidketten als sogenannte Protomere zu einem Verband, dem Quartärstruktur
vereinigt.

Quelle:
Liebbert, Eike u. a.; Algmemeine Biologie, 5.Aufl., VEB Gustav Fischer Verlag Jena 1986, S. 59ff Six, Wolfgang; Chemie 11, 2. Aufl. Volk und Wissen Volgseigener Verlag Berlin 1969, S. 75ff